蛋白质的等电点、水化层和双电层

作者&投稿:说钓 2025-05-14
蛋白质作为两性电解质,其特性主要取决于侧链基团的可解离性质。它们的等电点,即净电荷为零的pH值,通常在中性偏酸区域,如山羊胃蛋白酶(等电点3)和鱼精蛋白(等电点12)所示,前者在酸性环境下稳定,后者在碱性环境中稳定。

胃蛋白酶的等电点被误传为1,实际上其稳定pH范围为0.5-5,最适pH约1.8-4。蛋白质的等电点主要由肽链中氨基酸侧链的pK值决定,尽管接近但并不完全相同。在等电点时,蛋白质溶解度降低,易于聚集,表现出低粘度、渗透性和导电性,这使得电泳成为分离提纯蛋白质的常用手段。

蛋白质的等电点受溶液离子组成影响,当质子供体与受体离子配对平衡时的pH称为等离子点,这是恒定的。蛋白质作为分子胶体,其颗粒直径1-100纳米,水化层是其存在的重要特征,每克蛋白可吸附0.3-0.5克水,维护其在水中的溶解状态和稳定性。

水化层对蛋白质功能至关重要,有序且动态变化的水分子影响其活性。当蛋白质表面基团带同性电荷时,会形成双电层,增加其稳定性,这也是胶体稳定性来源。沉淀蛋白质时,通常调整pH至等电点以破坏水化层和双电层,利于纯化。

研究如Samir Kumar Pal等人的工作(PNAS, 2002)揭示了水化层动态特性对蛋白功能表达的影响,刚性水分子的排列对于蛋白活性至关重要。


你是否需要了解?

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按理说,是可以的。只不过时间会很漫长。蛋白质盐析沉淀下来之后,就堆在一起了。水分子要与蛋白质分子重新结合,形成双电层的胶体结构的话,会很困难。只要时间足够长,理论上完全是可以的。如果搅拌的话,就快多了。盐析

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